Morphological description of the female, pupa, and fourth-instar larva and redescription of the male of culex (melanoconion) aliciae (diptera: culicidae)

The female, pupa, and fourth-instar larva of Culex (Melanoconion) aliciae are described for the first time, and the male is redescribed. The cibarium, female and male genitalia, pupa, and fourth-instar larva are illustrated. Information on distribution, bionomics, and taxonomy is also included. Males of Cx. aliciae Duret and Cx. martinezi Casal & Garcia are indistinguishable, except for the appearance of the ninth tergal lobes. The female of Culex martinezi has not been described before. The females of Culex aliciae can be recognized by characteristics of the occipital scales, cibarium, and genitalia. The larva of Cx. aliciae and Cx. martinezi can be distinguished from characters of the thorax and abdomen.Fil: Bangher, Debora Natalia. Universidad Nacional del Nordeste; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste; ArgentinaFil: Rossi, Gustavo Carlos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Estudios Parasitológicos y de Vectores. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Naturales y Museo. Centro de Estudios Parasitológicos y de Vectores; ArgentinaFil: Almiron, Walter Ricardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; ArgentinaFil: Stein, Marina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste; Argentina. Universidad Nacional del Nordeste. Instituto de Medicina Regional; Argentin

Regulation of plasma membrane calcium ATPase (PMCA) by actin cytoskeleton

The Plasma Membrane Calcium ATPase (PMCA) is a calmodulin-modulated P-type ATPaseresponsible for the maintenance of low intracellular concentrations of Ca2+ in mosteukaryotic cells. Our group have previously shown that purified actin can exert a dualmodulation on the activity of Ca2+-ATPase 4b isoform (hPMCA4b): F-actin inhibits it whileshort actin oligomers may contribute to its activation. These studies had to be performedwith purified proteins given the nature of the biophysical and biochemical approachesused.On the other hand, in HEK293 human cells that overexpressed PMCA2w/b isoform, theactin depolymerization upon Cytochalasin D (CytD) treatment significantly increasedPMCA2-mediated Ca2+ extrusion and when F-actin was stabilized using jasplakinolide,PMCA2w/b activity was completely abolished.In order to assess whether the functional interaction between the hPMCA4 isoform and theactin cytoskeleton may be of physiological relevance, we decided to further characterize itin the context of a living cell by monitoring in real-time the changes in the actinpolymerization and cytosolic Ca2+ concentration ([Ca2+]cyt). For this, hPMCA4 isoform wastransiently expressed in HEK293T cells. The dynamics of [Ca2+]cyt was performed usingthe fluorescent probe Fluo-4 and studying the alterations in [Ca2+]cyt generated by Ca2+release from the endoplasmic reticulum, and by extracellular Ca2+ entry through store-operated Ca2+ channels. The dynamics of actin polymerization was performed transientlyexpressing LifeAct-Ruby.Results show that the alteration of actin polymerization by CytD treatment significantlyincreased hPMCA4 activity (102%). On the other hand, in absent of CytD, actinpolymerization dynamics did not change after TG stimulus, while after Ca2+ stimulus, anactin reorganization was observed. This reorganization takes place at the same times thatthe hPMCA4 increases its activity, suggesting that hPMCA4 may be activated by actindepolymerization in the cells.Fil: Vigil, Maximiliano Angel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Picco, María Elisa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Inmunología, Genética y Metabolismo. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Inmunología, Genética y Metabolismo; ArgentinaFil: Rinaldi, Debora Eugenia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Rossi, Rolando Carlos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Rey, Osvaldo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Inmunología, Genética y Metabolismo. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Inmunología, Genética y Metabolismo; ArgentinaFil: Rossi, Juan Pablo Francisco. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Ferreira Gomes, Mariela Soledad. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaXLIX Reunión Anual de la Sociedad Argentina de BiofísicaArgentinaSociedad Argentina de Biofísic

Características y distribución de la maleza Amaranthus palmeri S. Watson (Amaranthaceae) en cultivos de soja y maíz de la provincia de Tucumán y del NOA

Amaranthus palmeri (“ataco”, “yuyo colorado”, “bledo”) es una maleza introducida desde el hemisferio norte y que fue detectada en Argentina en las campañas de 2011 – 2012 debido a su resistencia a glifosato y a inhibidores de ALS (Tuesca et.al., 2012). Morichetti et al. (2013) mencionan que en nuestro país, ya en 1966, fue coleccionada por J. H. Hunziker y G. Covas, no volviendo a ser citada ni incluida en la flora adventicia quizás por no haber logrado establecerse exitosamente. Pero, colecciones realizadas en 2012 en diferentes lotes cultivados con soja, maní, sorgo y maíz en el Sur de Córdoba y San Luis, permiten ahora incluirla como una maleza establecida y problemática de nuestra flora adventicia. El grave problema que también plantea esta maleza es que puede hibridarse con otras especies de Amaranthus, con lo cual puede transferir genes de resistencia hacia otras especies del Género (Morichetti et. al., 2013).Fil: Villagran, Liliana Fernanda. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Agronomía y Zootecnia; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Cabrera, Debora Carina. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Agronomía y Zootecnia; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: de la Vega, M.. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Agronomía y Zootecnia; ArgentinaFil: Figueroa, O.. Asociación Argentina de Consorcios Regionales de Experimentación Agrícola; ArgentinaFil: Castro, E.. Asociación Argentina de Consorcios Regionales de Experimentación Agrícola; ArgentinaFil: Rossi, D.. Asociación Argentina de Consorcios Regionales de Experimentación Agrícola; Argentin

Adenocarcinoma of the right colon in a patient with bloom syndrome

Bloom syndrome (BS) is an inherited disorder due to mutation in BLM gene. The diagnosis of BS should be considered in patients with growth retardation of prenatal onset, a photosensitive rash in a butterfly distribution over the cheeks, and an increased risk of cancer at an early age. Clinical manifestations also include short stature, dolichocephaly, prominent ears, micrognathia, malar hypoplasia and a high-pitched voice, immunodeficiency, type II diabetes, and hypogonadism associated with male infertility and female subfertility. The aim of this report is to describe case of patient with BS who developed adenocarcinoma of the cecum, successfully treated by right colectomy. Case Report. A 40-year-old man underwent colonoscopy to investigate the cause of his diarrhea, weight loss, and anemia. The patient knew that he was a carrier of BS diagnosed at young age. The colonoscopy showed an expansive and vegetating mass with 5.5 cm in diameter, located within the ascending colon. Histopathological analysis of tissue fragments collected during colonoscopy confirmed the presence of tubular adenocarcinoma, and he was referred for an oncological right colectomy. The procedure was performed without complications, and the patient was discharged on the fifth postoperative day. Histopathological examination of the surgical specimen confirmed the presence of a grade II tubular adenocarcinoma (stage IIA). The patient is currently well five years after surgery, without clinical or endoscopic signs of relapse in a multidisciplinary approach for the monitoring of comorbidities related to BS. Conclusion. Despite the development of colorectal cancer to be, a possibility rarely described the present case shows the need for early screening for colorectal cancer in all patients affected by B

Reconstructing the infrared spectrum of a peptide from representative conformers of the full canonical ensemble

Leucine enkephalin (LeuEnk), a biologically active endogenous opioid pentapeptide, has been under intense investigation because it is small enough to allow efficient use of sophisticated computational methods and large enough to provide insights into low-lying minima of its conformational space. Here, we reproduce and interpret experimental infrared (IR) spectra of this model peptide in gas phase using a combination of replica-exchange molecular dynamics simulations, machine learning, and ab initio calculations. In particular, we evaluate the possibility of averaging representative structural contributions to obtain an accurate computed spectrum that accounts for the corresponding canonical ensemble of the real experimental situation. Representative conformers are identified by partitioning the conformational phase space into subensembles of similar conformers. The IR contribution of each representative conformer is calculated from ab initio and weighted according to the population of each cluster. Convergence of the averaged IR signal is rationalized by merging contributions in a hierarchical clustering and the comparison to IR multiple photon dissociation experiments. The improvements achieved by decomposing clusters containing similar conformations into even smaller subensembles is strong evidence that a thorough assessment of the conformational landscape and the associated hydrogen bonding is a prerequisite for deciphering important fingerprints in experimental spectroscopic data.</p

Natural flavonoids inhibit the plasma membrane Ca 2+ -ATPase

Research on flavonoids from plant sources has recently sparked increasing interest because of their beneficial health properties. Different studies have shown that flavonoids change the intracellular Ca 2+ homeostasis linked to alterations in the function of mitochondria, Ca 2+ channels and Ca 2+ pumps. These findings hint at plasma membrane Ca 2+ -ATPase (PMCA) involvement, as it transports Ca 2+ actively to the extracellular medium coupled to ATP hydrolysis, thus maintaining ion cellular homeostasis. The present study aims to investigate the effect of several natural flavonoids on PMCA both in isolated protein systems and in living cells, and to establish the relationship between flavonoid structure and inhibitory activity on PMCA. Our results show that natural flavonoids inhibited purified and membranous PMCA with different effectiveness: quercetin and gossypin were the most potent and their inhibition mechanisms seem to be different, as quercetin does not prevent ATP binding whereas gossypin does. Moreover, PMCA activity was inhibited in human embryonic kidney cells which transiently overexpress PMCA, suggesting that the effects observed on isolated systems could occur in a complex structure like a living cell. In conclusion, this work reveals a novel molecular mechanism through which flavonoids inhibit PMCA, which leads to Ca 2+ homeostasis and signaling alterations in the cell.Fil: Ontiveros, Mallku Qhapaj. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Rinaldi, Debora Eugenia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Marder, Nora Mariel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Espelt, Maria Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Mangialavori, Irene Cecilia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Vigil, Maximiliano Angel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Rossi, Juan Pablo Francisco. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Ferreira Gomes, Mariela Soledad. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentin